Bochum.(idr). Ein Eiweiß, das DNA-Abfälle wiederaufbereitet, hat die Bochumer Biologin Dr. Silke Leimkühler entschlüsselt. Das Enzym wirkt im Bakterium Rhodobacter capsulatus, das mit seinen Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren und Pflanzen steht. Das Bakterium R. capsulatus gibt der Wissenschaft wichtige Aufschlüsse über die Arbeitsweise von Enzymen und die Aufnahme und Verarbeitung von Spurenelementen.Rhodobacter capsulatus enthält drei Enzyme. Dr. Leimkühler ist es gelungen, den genetischen Code und die Struktur eines Enzyms (Xanthin-Dehydrogenase) zu entschlüsseln. Dabei hat sie herausbekommen, daß Xanthin-Dehydrogenase in R. capsulatus in seiner Struktur der von Menschen und Pflanzen ähnlicher ist als vergleichbarer Enzyme aus anderen Bakterien.Diese Forschungsergebnisse sind vom Bakterium auf den Menschen übertragbar. Sie helfen, die Funktion von menschlichen Enzymen schneller zu entschlüsseln. Für weiterführende Studien hat die Bochumer Biologin ein zweijähriges Stipendium der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) an der Duke University in Durham, North Carolina (USA), erhalten, dem weltweit führenden Institut für die Erforschung von molybdänhaltigen Enzymen.
Pressekontakt: Prof. Dr. Werner Klipp, Fakultät für Biologie, Lehrstuhl für Biologie der Mikroorganismen, Telefon: 0234/700 3100, Fax: -7094 620.
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Biologin "knackt" genetischen Code zur Wiederaufbereitung von DNA-Abfällen
Bochum.(idr). Ein Eiweiß, das DNA-Abfälle wiederaufbereitet, hat die Bochumer Biologin Dr. Silke Leimkühler entschlüsselt. Das Enzym wirkt im Bakterium Rhodobacter capsulatus, das mit seinen Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren und Pflanzen steht. Das Bakterium R. capsulatus gibt der Wissenschaft wichtige Aufschlüsse über die Arbeitsweise von Enzymen und die Aufnahme und Verarbeitung von Spurenelementen.Rhodobacter capsulatus enthält drei Enzyme. Dr. Leimkühler ist es gelungen, den genetischen Code und die Struktur eines Enzyms (Xanthin-Dehydrogenase) zu entschlüsseln. Dabei hat sie herausbekommen, daß Xanthin-Dehydrogenase in R. capsulatus in seiner Struktur der von Menschen und Pflanzen ähnlicher ist als vergleichbarer Enzyme aus anderen Bakterien.Diese Forschungsergebnisse sind vom Bakterium auf den Menschen übertragbar. Sie helfen, die Funktion von menschlichen Enzymen schneller zu entschlüsseln. Für weiterführende Studien hat die Bochumer Biologin ein zweijähriges Stipendium der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) an der Duke University in Durham, North Carolina (USA), erhalten, dem weltweit führenden Institut für die Erforschung von molybdänhaltigen Enzymen.Pressekontakt: Prof. Dr. Werner Klipp, Fakultät für Biologie, Lehrstuhl für Biologie der Mikroorganismen, Telefon: 0234/700 3100, Fax: -7094 620.