Informationsdienst Ruhr

Innovationspreis Ruhr 2006: Bochumer Proteinforscher kann Molekülbewegungen in Proteinen in Echtzeit beobachten

Bochum.(idr). Ein Durchbruch bei der Erforschung der Bausteine des Lebens ist der Forschergruppe um Prof. Dr. Klaus Gerwert an der Ruhr-Universität Bochum gelungen: Sie konnten das präzise aufeinander abgestimmte Zusammenspiel einzelner Wassermoleküle in der Nanowelt eines Proteins auflösen - mithilfe der trFTIR Spektroskopie. Damit muss die Rolle des biologischen Wassers für die Proteinfunktion neu bewertet werden. Bedeutung hat das neue Spektroskopie-Verfahren u.a. in der Krebsforschung und der Entwicklung von Medikamenten mit weniger Nebenwirkungen. Die Entwicklung, die international Aufmerksamkeit erregte, wurde heute mit dem mit 25.000 Euro dotierten Förderpreis des Innovationspreises Ruhr ausgezeichnet. Proteine regeln alle Lebensprozesse in der Natur. Fehlfunktionen sind verantwortlich für viele Krankheiten, daher ist es wichtig, die Funktion und Interaktion von Proteinen in Netzwerken zu verstehen, um gezielt Medikamente entwickeln zu können. Nachdem die Leistungsfähigkeit der trFTIR jetzt eindrucksvoll demonstriert wurde, soll die Wirkung von Medikamenten auf Proteine sehr viel präziser als bisher untersucht werden. Durch ein von Gerwert patentiertes Verfahren können Substanzbibliotheken im Hochdurchsatzverfahren vermessen werden. Das sollte zur Entwicklung von Medikamenten mit weniger Nebenwirkungen führen. Heute eingesetzte Methoden, die so genannte "Proteomik" und "strukturellen Genomik", können Proteine identifizieren und die atomare Struktur von Proteinen auflösen, nicht aber deren Dynamik. Die Bochumer trFTIR macht dagegen das Funktionieren von Proteinen und ihre dynamischen Interaktionen in Netzwerken sichtbar, man schaut quasi durch ein "Nanoskop" in Echtzeit in die Proteinnanowelt. Damit kann die trFTIR zu einem zentralen Werkzeug der Systembiologie werden, da sie im Prinzip auch an Zellmembranen und an der lebenden Zelle eingesetzt werden kann. In der Medizintechnik wurden bislang Ras-Proteine beobachtet, die eine zentrale Rolle bei der Tumorentstehung spielen. Sie werden durch einen Wachstumsimpuls eingeschaltet, ist der Schalter blockiert, kommt es zu unkontrolliertem Zellwachstum. In praktisch allen Tumoren werden onkogene Ras-Mutanten gefunden. Die trFTIR Spektroskopie soll helfen, den Abschaltmechanismus besser zu verstehen und so Krebsmedikamente entwickeln zu können. In Zukunft werden mit der Methode besonders Proteine der so genannten GPCR Familie untersucht. Mit denen können wir sehen, riechen oder schmecken. Deren detailliertes Funktionieren ist weitgehend noch unbekannt. Damit sollen Diagnose und Therapie insbesondere von neurologischen Erkrankungen verbessert werden.Pressekontakt: Ruhr-Universität Bochum, Prof. Dr. Klaus Gerwert, Telefon: 0234/32-24461, E-Mail: gerwert@bph.rub.de, www.bph.rub.de

Bochum.(idr). Ein Durchbruch bei der Erforschung der Bausteine des Lebens ist der Forschergruppe um Prof. Dr. Klaus Gerwert an der Ruhr-Universität Bochum gelungen: Sie konnten das präzise aufeinander abgestimmte Zusammenspiel einzelner Wassermoleküle in der Nanowelt eines Proteins auflösen - mithilfe der trFTIR Spektroskopie. Damit muss die Rolle des biologischen Wassers für die Proteinfunktion neu bewertet werden.

 

Bedeutung hat das neue Spektroskopie-Verfahren u.a. in der Krebsforschung und der Entwicklung von Medikamenten mit weniger Nebenwirkungen. Die Entwicklung, die international Aufmerksamkeit erregte, wurde heute mit dem mit 25.000 Euro dotierten Förderpreis des Innovationspreises Ruhr ausgezeichnet.

 

Proteine regeln alle Lebensprozesse in der Natur. Fehlfunktionen sind verantwortlich für viele Krankheiten, daher ist es wichtig, die Funktion und Interaktion von Proteinen in Netzwerken zu verstehen, um gezielt Medikamente entwickeln zu können.

 

Nachdem die Leistungsfähigkeit der trFTIR jetzt eindrucksvoll demonstriert wurde, soll die Wirkung von Medikamenten auf Proteine sehr viel präziser als bisher untersucht werden. Durch ein von Gerwert patentiertes Verfahren können Substanzbibliotheken im Hochdurchsatzverfahren vermessen werden. Das sollte zur Entwicklung von Medikamenten mit weniger Nebenwirkungen führen.

 

Heute eingesetzte Methoden, die so genannte "Proteomik" und "strukturellen Genomik", können Proteine identifizieren und die atomare Struktur von Proteinen auflösen, nicht aber deren Dynamik. Die Bochumer trFTIR macht dagegen das Funktionieren von Proteinen und ihre dynamischen Interaktionen in Netzwerken sichtbar, man schaut quasi durch ein "Nanoskop" in Echtzeit in die Proteinnanowelt.

 

Damit kann die trFTIR zu einem zentralen Werkzeug der Systembiologie werden, da sie im Prinzip auch an Zellmembranen und an der lebenden Zelle eingesetzt werden kann.

 

In der Medizintechnik wurden bislang Ras-Proteine beobachtet, die eine zentrale Rolle bei der Tumorentstehung spielen. Sie werden durch einen Wachstumsimpuls eingeschaltet, ist der Schalter blockiert, kommt es zu unkontrolliertem Zellwachstum. In praktisch allen Tumoren werden onkogene Ras-Mutanten gefunden. Die trFTIR Spektroskopie soll helfen, den Abschaltmechanismus besser zu verstehen und so Krebsmedikamente entwickeln zu können.

 

In Zukunft werden mit der Methode besonders Proteine der so genannten GPCR Familie untersucht. Mit denen können wir sehen, riechen oder schmecken. Deren detailliertes Funktionieren ist weitgehend noch unbekannt. Damit sollen Diagnose und Therapie insbesondere von neurologischen Erkrankungen verbessert werden.

Pressekontakt: Ruhr-Universität Bochum, Prof. Dr. Klaus Gerwert, Telefon: 0234/32-24461, E-Mail: gerwert@bph.rub.de,www.bph.rub.de

IDR Service

Idr Abonnieren

drei Kontaktboxen